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Facoltà di Scienze Agrarie e Alimentari Università degli Studi di Milano
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Biotecnologie proteiche ed applicazioni di bioinformatica
Codice: G6109-
Docente:  Marcello Maria Duranti
Anno di corso: 
Quadrimestre/semestre: 
CFU: 
Articolazione dei CFU: Lezioni frontali: 5
Esercitazioni in aula: 1
Obiettivi formativi:  Fondamenti molecolari per la comprensione dei rapporti struttura/funzione delle proteine e conoscenza degli approcci sperimentali per la loro modificazione (ingegneria proteica).
Competenze acquisite:  Dinamica strutturale e funzionale delle proteine. Cenni di
enzimologia avanzata. Moderne tecniche sperimentali per lo studio
delle proteine. Strategie per impostare un progetto di ingegneria
proteica.
Sintesi del programma:  1. La maturazione strutturale e funzionale delle proteine: dalla
biosintesi al “folding” 2. Smistamento delle proteine e relativa
localizzazione intra- ed extra-cellulare 3. Il turnover proteico 4.
Tecniche per lo studio dei proteomi 5. Bioinformatica 6. Cenni di
ingegneria proteica 7. Laboratorio di bioinformatica proteica
Programma:  Introduzione allo studio dei rapporti struttura/funzione delle proteine ed alla loro modifica mirata (ingegneria proteica) 1. La maturazione strutturale e funzionale delle proteine: dalla biosintesi al "folding" 1.1 Richiami di biosintesi e struttura delle proteine 1.2 Il "folding" in vitro 1.2.1 L'approccio termodinamico 1.2.2 L'approccio cinetico 1.2.3 L'approccio meccanicistico 1.2.4 Verso una teoria unificante 1.2.5 Metodologie di studio della struttura 3D delle proteine 1.3 Il "folding" in vivo 1.3.1 "Folding" assistito 1.3.2 "Molecular chaperones" 1.3.3. Cenni sul controllo di qualità 1.3.4 Metodologie di studio del "folding" in vivo 1.4 Modifiche naturali post-biosintetiche delle proteine 1.4.1 Modifiche covalenti (formazione di ponti disolfuro, glicosilazione, legame con lipidi e nucleotidi) 1.4.2 Modifiche non covalenti: legame di cofattori 1.4.3 Effetto dell'interazione con cofattori sulla struttura 3D delle proteine 2. Applicazioni delle biotecnologie alla enzimologia 2.1 Enzimi con struttura IVaria, complessi sopramolecolari, centri redox 2.2 Conservazione dello "structural folding" e plasticità dei siti attivi di enzimi 2.3 Metodologie di monitoraggio delle variazioni conformazionali 2.4 Cinetica "superiore" 2.5 Meccanismo d'azione di enzimi: approcci metodologici 2.6 Costruzione di nuove attività catalitiche da uno "scaffold" comune 3 Smistamento delle proteine e relativa localizzazione intra- ed extra-cellulare 3.1 Affollamento cellulare 3.2 Aspetti molecolari del "targeting" e ruolo delle biotecnologie 3.3 Proteine di riserva dei semi: localizzazione, proprietà, ruolo 4 Il turnover proteico 4.1 Degradazione delle proteine 4.1.1 In vitro 4.1.2 In vivo: Random (proteasi digestive) Degradazione delle proteine di riserva Mirata (ubiquitina, degradosoma) 5. Tecniche per lo studio dei proteomi 5.1 2D electrophoretic techniques e proteomica 5.2 Protein arrays 5.3 Interattomica 5.3.1 Significato funzionale delle interazioni tra proteine ed altri componenti cellulari 5.3.2 Metodiche per lo studio delle interazioni 5.3.2.1 Approcci in vitro (tecniche spettroscopiche, anticorpi, SPR, etc.) 5.3.2.2 Approcci in vivo ("double hybrid yeast", etc.) 6. Bioinformatica 6.1 "Data mining" 6.2 Banche dati proteiche 6.3 Ottenere il massimo da una banca dati (ricerca di motivi e domini strutturali e funzionali) 7. Cenni di ingegneria proteica 8. Laboratorio di bioinformatica
Prerequisiti:  Biochimica e biologia molecolare
Propedeuticità:  Biochimica e biologia molecolare
Materiale didattico:  Marcello Duranti (2015) Introduzione allo studio delle proteine.
Zanichelli Editore Bologna (Italy)
Modalità d'esame e altre info:  Esame scritto, prova unica
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Programma di Biotecnologie proteiche ed applicazioni di bioinformatica (versione in pdf)
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